Les protéines d’arachide sont principalement composées d’arachines et de conarachines, des protéines globulaires qui peuvent former des gels par dénaturation thermique ou traitement enzymatique. Dans cette étude, nous avons exploré comment la force ionique (0,5?molaire ou 0,8?molaire) et le processus de gélification (un traitement thermique précédé ou non d’un traitement enzymatique) ont pu affecter les propriétés du gel de protéines d’arachide. La formation du gel et les propriétés finales ont été caractérisées par rhéologie et la structure du gel a été observée par microscopie confocale.
Nous avons constaté que la force ionique imposée lors de l’extraction des protéines détermine le rapport arachines/conarachines, et que les échantillons riches en conarachines donnent des gels plus forts, ce qui est attribué à leur teneur plus élevée en groupes thiol libres et en résidus de lysine. Le module de conservation (G’) sur le gel a présenté une corrélation avec la concentration en protéines suivant une loi de puissance dont l’exposant dépend du processus de gélification. Les résultats rhéologiques, ainsi que l’analyse des échantillons parimagerie par microscopie confocale, ont montré qu’un prétraitement enzymatique aboutissent à des structures plus denses que lorsqu’un simple traitement thermique est appliqué.
